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抗体的结构：Porter等对血清IgG抗体的研究证明：Ig分子的基本结构是由四肽链组成的。即：由二条相同的分子量较小的肽链(轻链)和二条相同的分子量较大的肽链(重链)组成。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体；单体是构成所有免疫球蛋白分子的基本结构；所有抗体的单体都是四条肽链的对称结构，即：两条糖基化重链(H)和两条非糖基化轻链(L)；每条重链和轻链分为氨基端(N端)和羧基端(C端)。轻链和重链1、轻链（light chain，L链）由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量为24kD，有两个由链内二硫键组成的环肽，L链可分为：Kappa（κ）与 lambda（λ）2个亚型。2、重链（heavy chain，H链）由450-550个氨基酸残基组成，分子量55-75kD，含糖数量不同，4-5个链内二硫键，可分为5类，μ、γ、α、δ、ε链，不同的H链与L链（κ或λ）组成完整的Ig分子。分别称为：IgM，IgG，IgA，IgD和IgE。多克隆抗体可以通过融合细胞和单克隆化技术转变为单克隆抗体。合肥IgD抗体报价
抗体铰链区：铰链区（hinge region）位于CH1与CH2之间，富含脯氨酸，易伸展弯曲，从而改变抗原结合部位之间的距离，有利于抗体结合位于不同位置的抗原表位。铰链区易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解，产生不同的水解片段。不同类Ig的铰链区不尽相同，例如人IgGl、IgG2、IgG4和IgA的铰链区较短，IgG3和IgD的铰链区较长，而IgM和IgE无铰链区。结构域：Ig分子的两条重链和两条轻链都可折叠成数个球形结构域（domain），每个结构域行使其相应的功能。广东免疫抗体公司排行单克隆抗体的研究有助于理解免疫系统在整体健康中的作用。
抗体可变区和恒定区：通过分析不同Ig重链和轻链的氨基酸序列发现，重链和轻链靠近N端的约110个氨基酸序列变化很大，其他部分氨基酸序列相对恒定。因此，将Ig轻链和重链中靠近N端氨基酸序列变化较大的区域称为可变区（variable region，V），分别占重链和轻链的1/4和1/2；将靠近C端的氨基酸序列相对稳定的区域，称为恒定区（constant region，C），分别占重链和轻链的3/4和1/2。恒定区 重链和轻链的C区分别称为CH和CL。不同型（κ或λ）Ig的CL长度基本一致，但是不同类Ig的CH长度不同，例如IgG、IgA和IgD包括CH1、CH2和CH3，而IgM和IgE则包括CH1、CH2、CH3和CH4；
抗体独特的生物学活性使其在疾病的诊断、免疫防治及基础研究中发挥作重要作用。早在19世纪后期，人们就开始使用特异性抗原免疫动物制备相应的抗血清。1975年，Kohler和Milstein建立了单克隆抗体（monoclonai antibody，mAb）技术，使规模化制备高特异性、均质性抗体成为可能。然而，鼠源性mAb在人体反复免疫后出现的人抗鼠抗体（human anti-mouseantibody，HAMA）很大程度上限制了mAb的临床应用。近年来，随着分子生物学的发展，人们已经可以通过抗体工程技术制备人一鼠嵌合抗体、人源化抗体或人源抗体。多克隆抗体可以用于检测未知的抗原，因为其能够识别多个不同的表位。
抗体主要功能：中和有害素和阻止病原体入侵Ig单体可结合2个抗原表位，为双价。SIgA是二聚体，可结合4个抗原表位，为4价。IgM是五聚体，理论上可以结合10个抗原，应该是10价，但由于立体构象的空间位阻，使IgM一般只能结合5个抗原表位，故为5价。抗体的V区与抗原结合后，借助于c区的作用，在体外可发生各种抗原抗体结合反应，有利于抗原或抗体的检测和功能的判断；在体内可中和有害素、阻断病原体入侵、去除病原微生物；B细胞膜表面的IgM和IgD构成B细胞的抗原识别受体，能辅助B细胞特异性识别抗原分子。单克隆抗体是通过从单个抗体细胞中获得的抗体产生的。浙江免疫抗体报价
多克隆抗体可以提供更高的信号强度，因为多个细胞克隆同时产生抗体。合肥IgD抗体报价
抗体（antibody）是指机体由于抗原的刺激而产生的具有保护作用的蛋白质。它（免疫球蛋白不只是抗体）是一种由浆细胞（效应B细胞）分泌，被免疫系统用来鉴别与中和外来物质如细菌、病毒等的大型Y形蛋白质，只被发现存在于脊椎动物的血液等体液中，及其B细胞的细胞膜表面。抗体能识别特定外来物的一个独特特征，该外来目标被称为抗原。抗体是一类能与抗原特异性结合的免疫球蛋白。抗体按其反应形式分为凝集素、沉降素、抗有害素、溶解素、调理素、中和抗体、补体结合抗体等。合肥IgD抗体报价
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