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抗体（antibody）是指机体由于抗原的刺激而产生的具有保护作用的蛋白质。它（免疫球蛋白不只是抗体）是一种由浆细胞（效应B细胞）分泌，被免疫系统用来鉴别与中和外来物质如细菌、病毒等的大型Y形蛋白质，只被发现存在于脊椎动物的血液等体液中，及其B细胞的细胞膜表面。抗体能识别特定外来物的一个独特特征，该外来目标被称为抗原。抗体是一类能与抗原特异性结合的免疫球蛋白。抗体按其反应形式分为凝集素、沉降素、抗有害素、溶解素、调理素、中和抗体、补体结合抗体等。单克隆抗体可以用于检测和监测特定细胞的增殖。北京新基因PRR11抗体研发团队
抗体,也叫免疫球蛋白 (Ig),是一种能特异性结合抗原的糖蛋白,而抗原是在易传染动物体内引发抗体产生的物质。在体内,抗体是由于外 源性分子的侵袭而产生的。抗体以一个或者多个 Y 字形单体存在, 每个 Y 字形单体由 4 条多肽链组成,包含两条相同的重链和两条相同的轻链。轻链和重链是根据它们的分子量大小来命名的。Y 字形结构的顶端是可变区,为抗原结合部位。任何一个抗体的轻链都可以分为κ或λ型(基于小分子多肽结构上的差异),每一个抗体的重链则决定了它的类或型。安徽单克隆抗体报价单克隆抗体可以用于调理病毒传染。
抗体可变区：重链和轻链的V区分别称为VH和VL。VH和VL中各含有3个氨基酸组成和排列顺序高度可变的区域，称为高变区（hypervariable region，HVR）或互补决定区（complementarity determining region，CDR）， 包括HVR1（CDR1）、HVR2（CDR2）和HVR3（CDR3），其中，HVR3（CDR3）变化程度更高。VH的3个高变区分别位于29～31、49～58和95～102位氨基酸，而VL的3个高变区分别位于28～35、49～56和91～98位氨基酸。VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位（antigen-binding site），决定抗体的特异性，是抗体识别及结合抗原的部位。在V区中，CDR之外区域的氨基酸组成和排列顺序相对保守，称为骨架区（framework region，FR）。VH或VL各有四个骨架区，分别用FR1、FR2、FR3和FR4表示。
单克隆抗体技术在临床应用中为疾病的诊断、调理提供了新手段，作为调理用药物，单克隆抗体主要应用于tumour、自身免疫疾病、部位移植排斥及病毒传染等领域。单克隆抗体也可用于tumour的导向调理，将针对某一tumour抗原的单克隆抗体与化疗或放疗药物连接，利用单克隆抗体的专一性识别结合特点，将药物携带至靶细胞并直接将其杀伤。由于单克隆抗体具有特异性强、纯度高、均一性好等优点，极大促进了单克隆抗体检测试剂盒的发展，在病原微生物、免疫细胞及细胞因子的检测诊断中广泛应用。若将放射性标记物与单克隆抗体连接，注入患者体内后可进行放射免疫显像，协助tumour的诊断。在亲和色谱中单克隆抗体是重要的配体，若将单克隆抗体固定到一个惰性的固相基质上，则可用于特异性抗原分子的高度纯化。多克隆抗体可以通过改变免疫原的免疫化策略来提高抗体的亲和力和特异性。
抗体基本结构：经x线晶体衍射结构分析发现，Ig由四条多肽链组成，各肽链之间由数量不等的链间二硫键连接。Ig可形成“Y”字型结构，称为Ig单体，是构成抗体的基本单位。天然Ig分子含有四条异源性多肽链，其中，分子量较大的两条链称为重链（heavy chain，H），而分子量较小的两条链称为轻链（Light chain，L）。同一Ig分子中的两条H链和两条L链的氨基酸组成完全相同。重链分子量为50 000～75 000，由450～550个氨基酸残基组成。重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不同，其抗原性也不同。多克隆抗体可以用于区分同源蛋白质在结构和功能上的差异。浙江正常抗体报价
单克隆抗体的研究有助于发展更有效的药物调理方案。北京新基因PRR11抗体研发团队
1937年，Tiselius和Kabat用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分，并发现抗体主要存在于γ区，因此抗体又被称为γ球蛋白。随后，经1968年和1972年的世界卫生组织和国际免疫学会联合会讨论决定，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）。Ig可分为分泌型Ig（secreted Ig，SIg）和膜型Ig（membrane Ig，mIg）。SIg主要存在于血液和组织液中，行使抗体的各种功能；mIg主要构成B细胞膜表面的抗原受体。北京新基因PRR11抗体研发团队
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