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抗体主要功能：启动补体产生攻膜复合物使细胞溶解破坏。人IgG1～3和IgM与相应抗原结合后，可因构象改变而使其CH2和CH3结构域内的补体结合点暴露，从而通过经典途径启动补体系统，产生多种效应功能，其中IgM、IgG1和IgG3启动补体系统的能力较强，IgG2较弱。IgA、IgE和IgG4本身难以启动补体，但在形成聚合物后可通过旁路途径启动补体系统。通常情况下，lgD不能启动补体。调理吞噬和ADCC：IgG可通过其Fc段与表面具有相应受体的细胞结合，产生不同的生物学作用。多克隆抗体的制备过程需要严格的动物伦理管理，确保动物的福利。山东专业抗体供应商
19世纪后期，Von Behring及其同事Kitasato研究发现，用白喉或破伤风免疫动物后可产生具有中和有害素作用的物质，称之为antitoxin，随后引入“抗体”一词来泛指抗有害素类物质。抗体（antibody，Ab）是B细胞接受抗原刺激后增殖分化为浆细胞所产生的糖蛋白，主要存在于血清等体液中，是介导体液免疫的重要效应分子，能与相应抗原特异性结合，发挥免疫功能。1937年，Tiselius和Kabat用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分，并发现抗体主要存在于γ区，因此抗体又被称为γ球蛋白。湖北IgE抗体研发制造多克隆抗体可以用于区分同源蛋白质在结构和功能上的差异。
抗体基本结构：经x线晶体衍射结构分析发现，Ig由四条多肽链组成，各肽链之间由数量不等的链间二硫键连接。Ig可形成“Y”字型结构，称为Ig单体，是构成抗体的基本单位。天然Ig分子含有四条异源性多肽链，其中，分子量较大的两条链称为重链（heavy chain，H），而分子量较小的两条链称为轻链（Light chain，L）。同一Ig分子中的两条H链和两条L链的氨基酸组成完全相同。重链分子量为50 000～75 000，由450～550个氨基酸残基组成。重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不同，其抗原性也不同。
单克隆抗体技术在临床应用中为疾病的诊断、调理提供了新手段，作为调理用药物，单克隆抗体主要应用于tumour、自身免疫疾病、部位移植排斥及病毒传染等领域。单克隆抗体也可用于tumour的导向调理，将针对某一tumour抗原的单克隆抗体与化疗或放疗药物连接，利用单克隆抗体的专一性识别结合特点，将药物携带至靶细胞并直接将其杀伤。由于单克隆抗体具有特异性强、纯度高、均一性好等优点，极大促进了单克隆抗体检测试剂盒的发展，在病原微生物、免疫细胞及细胞因子的检测诊断中广泛应用。若将放射性标记物与单克隆抗体连接，注入患者体内后可进行放射免疫显像，协助tumour的诊断。在亲和色谱中单克隆抗体是重要的配体，若将单克隆抗体固定到一个惰性的固相基质上，则可用于特异性抗原分子的高度纯化。多克隆抗体可以用于检测未知的抗原，因为其能够识别多个不同的表位。
选择性培养的目的是筛选融合的杂交瘤细胞，一般采用HAT选择性培养基。在HAT培养基中，未融合的小鼠骨髓瘤细胞中DNA的从头合成途径会被阻止；未融合的骨髓瘤细胞又因缺乏次黄嘌呤-鸟嘌呤-磷酸核糖转移酶(HGPRT)，不能利用补救途径合成DNA；这样未融合小鼠骨髓瘤细胞的两个DNA合成途径都被阻止，骨髓瘤细胞DNA不能复制而死亡。 未融合的B淋巴细胞虽具有次黄嘌呤-鸟嘌呤-磷酸核糖转移酶，但其本身不能在体外长期存活也逐渐死亡。 只有融合的杂交瘤细胞由于从B淋巴细胞获得了次黄嘌呤-鸟嘌呤-磷酸核糖转移酶，可以通过补救途径合成DNA，并具有骨髓瘤细胞能无限增殖的特性，因此，杂交瘤细胞能在HAT培养基中存活和增殖。多克隆抗体可以通过改变免疫原的免疫化策略来提高抗体的亲和力和特异性。湖北IgD抗体
多克隆抗体可以通过亲和层析或凝集素亲和纯化方法进行纯化，以获得较高纯度的抗体。山东专业抗体供应商
抗体独特的生物学活性使其在疾病的诊断、免疫防治及基础研究中发挥作重要作用。早在19世纪后期，人们就开始使用特异性抗原免疫动物制备相应的抗血清。1975年，Kohler和Milstein建立了单克隆抗体（monoclonai antibody，mAb）技术，使规模化制备高特异性、均质性抗体成为可能。然而，鼠源性mAb在人体反复免疫后出现的人抗鼠抗体（human anti-mouseantibody，HAMA）很大程度上限制了mAb的临床应用。近年来，随着分子生物学的发展，人们已经可以通过抗体工程技术制备人一鼠嵌合抗体、人源化抗体或人源抗体。山东专业抗体供应商
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