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抗体（antibody）是指机体由于抗原的刺激而产生的具有保护作用的蛋白质。它（免疫球蛋白不只是抗体）是一种由浆细胞（效应B细胞）分泌，被免疫系统用来鉴别与中和外来物质如细菌、病毒等的大型Y形蛋白质，只被发现存在于脊椎动物的血液等体液中，及其B细胞的细胞膜表面。抗体能识别特定外来物的一个独特特征，该外来目标被称为抗原。抗体是一类能与抗原特异性结合的免疫球蛋白。抗体按其反应形式分为凝集素、沉降素、抗有害素、溶解素、调理素、中和抗体、补体结合抗体等。抗体的中和作用是通过阻止病原体与宿主细胞结合而抑制传染的扩散。湖北IgG抗体试剂
抗体重链和轻链：轻链分子量约为25 000，由214个氨基酸残基构成。轻链可分为两种，分别为kappa（κ）链和lambda（λ）链。据此，可将Ig分为两型（type），即κ型和λ型。一个Ig分子上两条轻链的型别总是相同的。不同类Ig既存在κ型，也存在λ型。同一个体内可同时存在κ型和λ型的Ig分子，不同种属生物体内两型轻链的比例不同。正常人血清Ig的κ：λ约为2：1，而在小鼠则为20：1。Ig的κ与λ的比例异常可以反映免疫系统的异常。根据λ链恒定区个别氨基酸的差异，又可将λ链分为λ1、λ2、λ3和λ4四个亚型（subtype）。湖北IgG抗体试剂抗体通过结合病原体的特定部位来阻止其进一步传染人体细胞。
19世纪后期，Von Behring及其同事Kitasato研究发现，用白喉或破伤风免疫动物后可产生具有中和有害素作用的物质，称之为antitoxin，随后引入“抗体”一词来泛指抗有害素类物质。抗体（antibody，Ab）是B细胞接受抗原刺激后增殖分化为浆细胞所产生的糖蛋白，主要存在于血清等体液中，是介导体液免疫的重要效应分子，能与相应抗原特异性结合，发挥免疫功能。1937年，Tiselius和Kabat用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分，并发现抗体主要存在于γ区，因此抗体又被称为γ球蛋白。
抗体胃蛋白酶作用于铰链区二硫键所连接的两条重链的近c端，水解Ig后可获得一个F(ab’)2片段和一些小片段pFc’。F(ab’)2是由两个Fab段及铰链区组成，由于Ig分子的两个臂仍由二硫键连接，因此F(ab’)2片段为双价，可同时结合两个抗原表位，与抗原结合可发生凝集反应和沉淀反应。由于F(ab’)2片段既保留了结合相应抗原的生物学活性，又避免了Fc段免疫原性可能引起的副作用，因而被普遍用于制备生物制品，如白喉抗有害素、破伤风抗有害素均是经胃蛋白酶消化后精制提纯的生物制品。胃蛋白酶水解Ig后所产生的pFc 7然后被降解，无生物学作用 。单克隆抗体可以用于研究疾病的发病机制。
抗体J链和分泌片：Ig轻链和重链除上述基本结构外，某些类别的Ig还含有其他辅助成分，如J链和分泌片。J链（joining chain）是一条富含半胱氨酸的多肽链，由浆细胞合成，其主要功能是将多个Ig单体连接为多聚体。2个IgA单体由J链相互连接形成二聚体，5个IgM单体由二硫键相互连接，并通过二硫键与J链连接形成五聚体。IgG、IgD和IgE常为单体，无J链。分泌片（secretory piece，SP）又称为分泌成分（secretory component，SC），是分泌型IgA分子上的一个辅助成分，为一种含糖的肽链，由黏膜上皮细胞合成和分泌，以非共价形式结合于IgA二聚体上，使其成为分泌型IgA（SIgA），并一起被分泌到黏膜表面。分泌片能保护SIgA的铰链区不被蛋白水解酶降解。抗体对于病毒传染的控制尤为重要，如针对HIV的中和抗体研究具有重要意义。自身抗体报价
单克隆抗体的研究已经取得了明显的进展。湖北IgG抗体试剂
抗体独特的生物学活性使其在疾病的诊断、免疫防治及基础研究中发挥作重要作用。早在19世纪后期，人们就开始使用特异性抗原免疫动物制备相应的抗血清。1975年，Kohler和Milstein建立了单克隆抗体（monoclonai antibody，mAb）技术，使规模化制备高特异性、均质性抗体成为可能。然而，鼠源性mAb在人体反复免疫后出现的人抗鼠抗体（human anti-mouseantibody，HAMA）很大程度上限制了mAb的临床应用。近年来，随着分子生物学的发展，人们已经可以通过抗体工程技术制备人一鼠嵌合抗体、人源化抗体或人源抗体。湖北IgG抗体试剂
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